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(UERJ) Existem dois tipos principais de inibidores da atividade de uma enzima: os competitivos e os não competitivos. Os primeiros são aqueles que concorrem com o substrato pelo centro ativo da enzima. Considere um experimento em que se mediu a velocidade de reação de uma enzima em função da concentração de seu substrato em três condições:

-> ausência de inibidores;
-> presença de concentrações constantes de um inibidor competitivo;
-> presença de concentrações constantes de um inibidor não competitivo.

Os resultados estão representados no gráfico abaixo:
A curva I corresponde aos resultados obtidos na ausência de inibidores. As curvas que representam a resposta obtida na presença de um inibidor competitivo e na presença de um não competitivo estão indicadas, respectivamente, pelos seguintes números:

a) II e IV.
b) II e III.
c) III e II.
d) IV e III.
Por que a velocidade na presença de um inibidor competitivo é maior do que na presença de um inibidor não competitivo? Não deveria ser ao contrário?

Liliana,

Um inibidor competitivo irá competir com o substrato pelo sítio ativo e isso vai fazer com que ocorra, a princípio, um retardamento na velocidade da reação. Contudo, um aumento na concentração de substrato (que acaba retirando o inibidor do sítio ativo) fará com que a reação alcance a mesma velocidade que ela apresentaria na ausência do inibidor, permitindo, assim, que ela alcance também a sua velocidade máxima, bem como mostra o gráfico.

De forma contrária, um inibidor não-competitivo não se ligará no sítio ativo, mas em outra parte da enzima, mudando sua conformação. Isso irá impedir que o substrato se ligue na enzima, inibindo a reação enzimática. Portanto, mesmo que se tenha o aumento da concentração de substrato, a reação não chegará a sua velocidade máxima, apresentando, assim, uma menor velocidade em comparação com o uso do inibidor competitivo.

Deu pra entender?

Abraços,
Michele

Deu sim
Muito obrigada!!